酸素化ヘモグロビンと脱酸素化ヘモグロビンの違い

Anonim

主な違い - 酸素と脱酸素されたヘモグロビンヘモグロビンは、肺から身体の組織や臓器に酸素を運び、体の組織や器官から肺まで酸素を運ぶ赤血球に見られるタンパク質です。ヘモグロビンの2つの状態:酸素化されたヘモグロビンおよび脱酸素化ヘモグロビンがある。酸素化ヘモグロビンと脱酸素化ヘモグロビンの重要な違いは、酸素化ヘモグロビンが4つの酸素分子と結合したヘモグロビンの状態であり、脱酸素化ヘモグロビンがヘモグロビンの酸素と結合していない状態であることである。

酸素化ヘモグロビンは明るい赤色であり、脱酸素化ヘモグロビンは暗赤色である。

目次 1。概要と主な相違点

2。ヘモグロビンとは?

3。 Oxygenated Hemoglobinとは何ですか?

4。脱酸素化ヘモグロビンとは何か?

4。サイドバイサイド比較 - 酸素処理されたヘモグロビンと脱酸素化されたヘモグロビン

5。要約

ヘモグロビンとは?ヘモグロビン(Hb)は赤血球に存在する複雑なタンパク質分子であり、赤血球に典型的な形状を与える(中心が狭いラウンド)。 Hbの重要な役割は、肺から体組織への酸素の輸送、二酸化炭素との交換、体内組織から二酸化炭素の肺への取り込み、酸素との交換などです。ヘモグロビン分子は、図01に示すように、4つのポリペプチド鎖(タンパク質サブユニット)および4つのヘム基を含む.4つのポリペプチド鎖は、2つのアルファグロブリン鎖および2つのベータグロブリン鎖を表す。ヘムは、ヘモグロビン分子中の重要なポルフィリン化合物であり、中心鉄原子が内部に埋め込まれている。ヘモグロビン分子の各ポリペプチド鎖は、ヘム基および鉄原子を含む。鉄原子は血液中の酸素と二酸化炭素の輸送に不可欠であり、赤血球の赤色の主な原因です。ヘモグロビンは、鉄原子の取り込みのために、メトアルプロタンパク質

とも呼ばれています。

組織や器官への酸素供給は不可欠であり、不可欠です。細胞は酸素を電子受容体として用いる好気的呼吸(酸化的リン酸化)によってエネルギーを得る。最適な細胞代謝および機能のためには、エネルギーの産生が必要です。酸素供給は、ヘモグロビンタンパク質によって促進される。したがって、ヘモグロビンは血液中の酸素運搬タンパク質としても知られている。

血液中のヘモグロビンの低レベルは貧血と呼ばれます。貧血状態はいくつかの病気を引き起こす可能性があります。血液中のヘモグロビン濃度が低い理由はさまざまです。過度の食事、不健康なライフスタイル、いくつかの病気や癌も同じ原因ですが、鉄の欠乏が主な理由です。 <!ヘモグロビン分子は、4つのFe 999 + 2 999原子に関連する4つの酸素結合部位を有する。 1分子のヘモグロビンは最大4分子の酸素を運ぶことができます。したがって、ヘモグロビンは、酸素で飽和または不飽和とすることができる。酸素飽和度は、酸素が占めるヘモグロビンの酸素結合部位のパーセンテージである。換言すれば、これは総ヘモグロビンに対する酸素飽和ヘモグロビンの割合を測定する。ヘモグロビンのこれら2つの状態は、酸素化および脱酸素化ヘモグロビンとして知られている。 図1:ヘモグロビンの構造

酸素化ヘモグロビンとは?ヘモグロビン分子が結合して酸素分子で飽和すると、ヘモグロビンと酸素との組み合わせは、酸素化ヘモグロビン(

オキシヘモグロビン

)として知られている。酸素化されたヘモグロビンは、酸素分子が赤血球中のヘモグロビンのヘム基と結合するとき、生理的呼吸(換気)中に形成される。酸素化されたヘモグロビンの生成は、気体交換が起こる肺の肺胞の近くの肺毛細血管で主に起こる(吸入および呼気)。ヘモグロビンに結合する酸素の親和性は、pHの影響を強く受ける。 pHが高い場合、ヘモグロビンに対する結合酸素の親和性は高いが、pHが低下すると減少する。通常、肺には高いpHがあり、筋肉には低いpHがある。したがって、このpH条件の違いは、酸素の付着、輸送および放出に有用である。肺の近くには高い結合親和性があるので、酸素はヘモグロビンと結合し、オキシヘモグロビンを作る。オキシヘモグロビンが低pHのために筋肉に到達すると、それは溶解して細胞に酸素を放出する。ヒトの血液中の通常の酸素レベルは、95〜100%の範囲内にあると考えられている。酸素化された血液は、明るい赤色(紅色赤色)で見える。ヘモグロビンが酸素化された形態にあるとき、ヘモグロビンのR状態(緩和状態)としても知られている。

図2:酸素化ヘモグロビン

脱酸素化ヘモグロビンとは? 脱酸素化ヘモグロビンは、酸素に結合していないヘモグロビンの形態である。脱酸素化ヘモグロビンは酸素を欠いている。したがって、この状態は、ヘモグロビン

T状態(緊張状態)と呼ばれた。脱酸素されたヘモグロビンは、酸素化されたヘモグロビンが酸素を放出し、低pH環境の筋肉細胞の原形質膜の近くで二酸化炭素と交換されたときに観察することができる。ヘモグロビンが酸素結合に対して低い親和性を有する場合、酸素を送達し、脱酸素化ヘモグロビンに変換する。

図3:体内を通る酸素および脱酸素血流

酸素化ヘモグロビンと脱酸素化ヘモグロビンの違いは何ですか? <!酸素化されたヘモグロビンとヘモグロビンと酸素の組み合わせです。酸素を伴うヘモグロビンの未結合形態は、脱酸素化ヘモグロビンとして知られている。 酸素分子の状態

酸素分子は、ヘモグロビン分子に結合している。

酸素分子はヘモグロビン分子に結合していない。

酸素化ヘモグロビンは明るい赤色である。 脱酸素化ヘモグロビンは暗赤色である。 ヘモグロビンの状態

これはヘモグロビンの

R状態

として知られています。

これは、ヘモグロビン

T(緊張)状態として知られている。形成
酸素化ヘモグロビンは、生理学的呼吸中に赤血球中のヘモグロビンのヘム基と酸素分子が結合すると形成される。脱酸素化ヘモグロビンは、酸素化ヘモグロビンから酸素が放出され、筋肉細胞の原形質膜付近の二酸化炭素と交換されると形成される。要約 - 酸素化および脱酸素化ヘモグロビンヘモグロビンは、肺から体組織に酸素を運び、体組織から二酸化炭素を肺に運ぶことができる赤血球中に存在する重要なタンパク質である。ヘモグロビンの2つの状態は、酸素の結合に起因する。それらは酸素化ヘモグロビンと脱酸素化ヘモグロビンです。酸素原子がFe原子に結合すると、酸素化ヘモグロビンが形成される。酸素分子がヘモグロビン分子から放出されると、脱酸素化ヘモグロビンが形成される。これは、酸素化ヘモグロビンと脱酸素化ヘモグロビンの重要な違いです。酸素の付着および放出は、主に酸素のpHおよび分圧の影響を受ける。
参考文献:1。トーマス、キャロライン、アンドリュー・B・ラム。 "ヘモグロビンの生理学。 "ヘモグロビンの生理学| BJA教育| Oxford Academic。 Oxford University Press、2012年5月15日。ウェブ。 2017年2月20日。 2。 Marengo-Rowe、Alain J. "ヒトヘモグロビンの構造 - 機能関係。 "Proceedings(ベイラー大学メディカルセンター)。ベイラーヘルスケアシステム、2006年7月。ウェブ。 2017年2月20日
画像提供:
1。 "1904 Hemoglobin" OpenStax College - Anatomy&Physiology、ConnexionsのウェブサイトCommons Wikimedia 2を介して(CC BY 3.0)。 "図39 04 01" CNX OpenStaxによる - コモンズウィキメディア経由の(CC BY 4.0)
3。 2101血流が心臓を通る "OpenStax College - Anatomy&Physiology、Connexions Webサイト。 Commons Wikimedia経由で(CC BY 3.0)、